نجح فريق طبي بقيادة الأستاذ الدكتور والمواطن الإماراتي سهام الدين كلداري، نائب أول للعميد لشؤون الأبحاث لدى جامعة نيويورك أبوظبي وأستاذ علم الأحياء، في اكتشاف تعديل هيكلي جديد لإنزيم كينيز البروتين المنشط بأحادي فوسفات الأدينوسين (AMPK) أثناء دراسة خاصة من شأنها أن تمهد الطريق لتطوير علاجات أكثر فعالية للسرطان.
ويلعب هذا الأنزيم دوراً في استشعار نقص الطاقة في الجسم ليضمن زيادة منسوبها إلى المستوى المطلوب، حيث يعمل على تنشيط آليات معينة في الخلية بما يمكّنها من استعادة توازن الطاقة في داخلها. ويأتي هذا البروتين في صيغتين رئيسيتين متشابهتين وظيفياً، هما AMPK-1 وAMPK-2.
وبناءً على دراسة بحثية نُشرت في مجلة «سيل ريبورتس» (Cell Reports) بعنوان «انشطار إنزيم كاسبيز واحتباس أنزيم AMPK-α1 داخل النواة خلال عملية الموت الخلوي المبرمج»، بيّن فريق البحث بأن أنزيم كاسبيز-3 يقوم بشطر الأنزيم من نوع AMPK-1 فقط (وليس AMPK-2) عند إعطاء العلاجات المضادة للسرطان.
كما حدّد العلماء الموقع الدقيق لانشطار سلسلة بروتين AMPK-1 واكتشفوا بأن هذا البروتين المنشطر يعلق في الحيّز الخلوي داخل النواة.
وتُعدّ هذه النتائج ذات أهمية بالغة على الصعيد السريري والبيولوجي، باعتبارها تساعد الباحثين في تصميم وتطوير علاجات تستهدف بروتين AMPK-1 المنشطر داخل النواة، وبالتالي زيادة فعالية العلاجات الكيميائية أو الشعاعية القائمة.
وتعليقاً على النتائج قال الأستاذ الدكتور كلداري: «لا يزال مرض السرطان أكبر مسبب للوفيات حول العالم رغم التقدّم الملحوظ في الأبحاث الطبية الحيوية والتطبيقات السريرية. فمعظم الأدوية المضادة للسرطان تستهدف قتل الخلايا السرطانية، ولكنّ مقاومة هذه الخلايا للعلاجات لا تزال العائق الأساسي أمام الوصول إلى علاجات للسرطان. وقد لاحظنا من خلال تجاربنا على الخلايا السرطانية بأن بروتين AMPK-1 المنشطر والعالق داخل النواة يعيق موت الخلايا الناتج عن الأدوية المضادة للسرطان، وبالتالي فهو المسؤول عن المقاومة للعلاجات الكيميائية».